sábado, 24 de agosto de 2013

Diarios Reflexivos del 12 al 16 de Agosto del 2013

Puerto Escondido Oaxaca, a 12 de Agosto del 2013

DIARIO REFLEXIVO



Para este inicio de semana y clase empezamos con un nuevo tema llamado Enzimas, para esto la profesora nos puso a trabajar en equipo, para que juntos contestáramos 3 preguntas de este mismo tema, las respuestas las buscamos en los libros de la biblioteca, para esto, antes se nombró un líder que nos iba a representar, nos iba a poner a investigar, buscar y proporcionar ideas adecuadas y aptas de acuerdo a cada una d las opiniones que dábamos cada uno de los integrantes del equipo.
Las preguntas que fueron contestadas y que a continuación les explico fueron:

  1. ¿Cómo funcionan las enzimas?


2. ¿Qué son las enzimas?

Son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. También se dice que son moléculas producidas por las células de los organismos vivos con la función específica de catalizar reacciones químicas.
3. ¿Cómo se clasifican las enzimas?
Las enzimas se clasifican por su actividad y por su complejidad:
De acuerdo con su actividad, se agrupan de acuerdo con el tipo de reacciones químicas que catalizan, por ejemplo: las oxidasas agregan oxígeno, las sinazas agregan fosfato, las hidrogenasas eliminan hidrogeno, las ATPasas desdoblan el ATP, las anhidrasas eliminan agua, las protasas degradan proteínas y las lipasas degradan triglicéridos.
De acuerdo a su complejidad pueden ser: 





También se dice que una coenzima es aquella molécula que actúa cediendo o recibiendo parte de los productos de la reacción y que los inhibidores son aquellas moléculas que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Este tema de gran importancia en la enfermería, ya que nosotros como futuros licenciados en enfermería debemos tener suficientes y exactos conocimientos sobre cualquier tema que pudieran preguntar, además de que les debemos de explicar bien todo para que les quede los más claro posible.




Puerto Escondido Oaxaca, a 13 de Agosto del 2013

DIARIO REFLEXIVO



La profesora empezó la clase exponiendo el tema de enzimas, en la cual nos explicó que las enzimas son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos, de gran poder catalítico, que funcionan en las soluciones acuosas en condiciones suaves de PH y temperatura y que poseen un elevado grado de especificidad de sustratos.
También nos quedó claro que la mayoría de las enzimas son proteínas y que su función depende de la integridad de la formación proteica nativa. Nos dice que las enzimas son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales.
Se dice que la actividad de algunas enzimas dependen solamente de su estructura como proteínas, mientras que otras necesitan de uno o más componentes no proteicos llamados cofactor. Los cofactores pueden ser iones metálicos o bien una molécula orgánica llamada coenzima y cabe mencionar que el complejo enzima – cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima.
También se nos dijo que las enzimas que precisan de iones metabólicos se denominan metaloenzimas.
Cuando la coenzima se haya unido a la enzima, se le conoce como prostético.
¿Cómo funcionan las enzimas? En condiciones fisiológicas, las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas, a esto se le conoce como estabilidad de biomoléculas.
Una enzima soluciona problemas, proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo).
Las características más sobresalientes de las enzimas a su elevada especificidad son:
ESPECIFICIDAD DE ACCIÓN: Cada reacción esta catalizada por una enzima especifica.
ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO: El sustrato es la molécula sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica.
La acción enzimática se caracteriza por la terminación de un complejo que representa el estado de transición.
Se dice también que algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas, en función de su naturaleza se denominan:
COFACTOR: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
COENZIMA: Cuando es una molécula orgánica.
Algo muy importante son los inhibidores reversibles, los cuales son sustancias que producen un cambio de capacidad catalítica de la enzima, para su acción no es permanente, el complejo (EI) se disocia rápidamente.
La inhibición reversible puede ser:

COMPETITIVA: Compiten para ver quién se queda en el sitio activo, la enzima se une al sustrato o al inhibidor (2 opciones):
E + S = ES = E+P
+
I
=
EI


NO COMPETITIVAEn la cual hay 2 centros activos y puede ser E + S = EP o E + I = EI, se une el sustrato y luego el inhibidor o viceversa.
La unión S – E no está afectada porque el I se une a la E libre o al ES y una vez formado el SI, la enzima se inactiva.
E   + S = ES = E+P
+             +
I              I
=             =
EI + S  = ESI

ACOMPETITIVA: Son inhibidores reversible, el I se une al complejo ES – ESI.
Hay 2 reacciones que producen: 1.- ESI o 2.- P

 E   + S = ES = E+P
                +
                I
                =
              ESI

Características
Tipos de inhibidores
El inhibidor se une a:
Competitiva
E
No competitiva
E y ES
A competitiva
ES






Puerto Escondido Oaxaca, a 15 de Agosto del 2013

DIARIO REFLEXIVO

Este día lo comenzamos con las exposiciones que teníamos que relacionar con las enzimas, la primera exposición fue la de ANEMIA, la cual es la deficiencia de hemoglobina en la sangre, en la que se enfocaron más fue en la anemia ferropénica en la cual hay una deficiencia de hierro en la sangre, lo que puedo relacionar es que el cofactor es el hierro, la apoenzima es el hematíe o el eritrocito y que la holoenzima es la hemoglobina, cabe mencionar que el cofactor + apoenzima = holoenzima.




La otra exposición fue LA BIOQUÍMICA DEL AMOR, en la cual nos enseñó que uno se enamora de acuerdo a la etapa en la que estamos viviendo, para que ocurra esto tiene que haber liberación de hormonas desde que lo vemos, hasta que estamos juntos, estas hormonas son como los sustratos que buscan a la enzima que en este caso es a la persona de la cual nos vamos a enamorar.





La otra exposición fue la CAFEÍNA, que nos explica cómo esta actúa como un inhibidor al quitarnos el sueño.








La última exposición fue la GLUCOSA, este tema no fue explicado muy claro, así que por lo siguiente no le entendí, de lo que pude captar y de los conocimientos que ya tenía anteriormente puedo decir que la insulina es una proteína que produce nuestro cuerpo y que se une a la membrana celular para poder ser procesada dentro de la célula. Existen personas con patologías que no producen esta insulina y que tienen que suministrarle para que no les ocurra algún daño.




Todos estos temas de gran importancia para nosotros como futuros licenciados en enfermería, ya que debemos tener claramente estructurados estos conocimientos para así poder ayudar a nuestros pacientes, brindarles una correcta atención,  proporcionarles información exacta y recomendaciones entendibles para su salud.




Puerto Escondido Oaxaca, a 16 de Agosto del 2013

DIARIO REFLEXIVO

Se inició la clase con un nuevo tema: EL CICLO DE LA UREA, el cual lo vimos trabajando en equipo.
El ciclo de la urea es una ruta metabólica clínica que transforma amoniaco de los aminoácidos en urea.
Funciona de la siguiente manera: los a. a son oxidados por el ciclo de krebs después de su desaminación, el amoniaco resultante de la desaminación  se convierte en urea en el hígado, pasa a la sangre y se excreta por la orina.
Cabe mencionar que en la enfermería, este ciclo de urea nos puede ayudar a detectar ciertos trastornos metabólicos que están asociados con cada reacción del ciclo de la urea:
  • N – acetilglutamato sintasa, nos ayudara en la enfermedad de la hiperamonemia severa.
  • Carbamoil fosfato sintasa I, a la hiperamonemia tipo l.
  • El transportador de ornitina, a la hiperornitinemia, hiperamonemia y homocitrolinuria (síndrome HHH).
  • Ornitina transcarbamoilasa, a la hiperamonemia tipo ll.
  • Argininosuccinato sintasa, a la citrolinemia.
  • Argininosuccinasa, a la orgininosuccinato liasa.
  • Arginasa, a la hiperargininemia.

Otra cosa muy importante son las 5 reacciones, las cuales son:

  1.  Carbomoil fosfato sintasa 1.
2       2.   Ornitina transcarbamilasa.
3       3.   Ácido arginino – succinato sintasa.
4       4.   Argimnosuccinasa.
5       5.  Arginasa.
Lo importante es saber que las reacciones 1 y 2 se efectúan en la matriz de las mitocondrias hepáticas y las reacciones 3, 4 y 5 en el citosol hepático.


Los análisis clínicos son: El EGO examen general de orina  para poder interpretar el sedimento urinario. Existen también exámenes de laboratorio  como son química sanguínea o el ASTO (EN SANGRE).

 
¿Por qué será que algunos médicos piden el examen en orina y otros en sangre? Bueno esto se debe  a que hay pacientes que ya están complicados y la orina no puede llegar a medir los niveles de amoniaco porque ya no los está desechando esto nos indica como enfermeros  que nuestro paciente esta grave pues es entonces cuando nos damos cuenta  que el riñón no está filtrando adecuadamente  por esta razón se piden los exámenes en sangre. Si no se está desechando el amoniaco por la orina entonces se está yendo por el torrente sanguíneo eso indica que la sangre se está contaminando por medio de ese examen los medico se darán cuenta cuanto amoniaco se está liberando por la sangre.

Algo muy importante y que no se debe de olvidar como enfermeros es que la urea en la sangre nos sirve para detectar una deficiencia renal,  el nivel de urea en la sangre sirve para identificar un déficit del funcionamiento de los riñones.

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